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Centre de protéomique clinique

Centre de protéomique clinique de l'HGJ Warren Y. Soper

Emplacement : E-624

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Le Centre de protéomique clinique de l’Hôpital général juif englobe le Centre de protéomique du cancer Segal (SCPC) et le programme Warren Y. Soper de protéomique translationnelle. Le SCPC applique des méthodes de pointe en protéomique et en métabolomique basées sur la spectrométrie de masse quantitative pour la recherche, fournit des services aux groupes universitaires, pharmaceutiques et biotechnologiques, et transpose les essais de spectrométrie de masse quantitative en clinique

Recherche

Recherche

  • Développement de méthodes (fondamentales)
  • MultiOMICS pour la médecine personnalisée
  • Protéogénomique

Traduction

Traduction

  • Des tests MS ciblés pour la clinique

Services

Services

  • Identification des PTM

  • Protéomique quantitative relative et phosphoprotéomique

  • Protéomique quantitative ciblée par SM et métabolomique

  • MultiOMICS

  • Interactions protéine-

    protéine

Nos technologies peuvent être appliquées à une large gamme d’échantillons, des protéines et complexes protéiques purifiés aux biofluides, cellules, biopsies et tissus FFPE, ne nécessitant que des quantités minimales d’échantillons (par exemple, quelques µL de sang; quelques µg de protéines totales provenant de cellules et de tissus).

Le Centre de protéomique du cancer Segal fait partie de deux réseaux pancanadiens, le TMIC (The Metabolomics Innovation Centre) et le PCPC (Pan-Canadian Proteomics Centre).

Recherche

1. Développement de méthodes

Nous développons de nouvelles méthodes et stratégies pour la protéomique quantitative (découverte et ciblée) et la métabolomique (ciblée) en mettant l’accent sur la robustesse, la précision et le débit. Cela comprend la quantification à l’échelle du système des changements relatifs de jusqu’à 10 000 protéines et sites de phosphorylation dans différents échantillons, ainsi que le développement de tests ciblés pour la quantification précise et absolue des concentrations de protéines ou des stœchiométries de phosphorylation. En utilisant des peptides standard marqués aux isotopes stables (SIS), nous sommes en mesure de quantifier de manière absolue les concentrations endogènes de 274 protéines dans le plasma humain à partir de moins de 10 µL de sang.

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  1. La première analyse complète et quantitative de la composition protéique des plaquettes humaines permet l’analyse comparative des voies structurelles et fonctionnelles. Burkhart, J.M., Vaudel, M., Gambaryan, S., Radau, S., Walter, U., Martens, L., Geiger, J., Sickmann, A., Zahedi, R.P., 2012. Blood 120, e73-82.
  2. La caractérisation à résolution temporelle de la signalisation dépendante de l’AMPc/PKA révèle que l’inhibition plaquettaire est un processus concerté impliquant de multiples voies de signalisation. Beck, F., Geiger, J., Gambaryan, S., Veit, J., Vaudel, M., Nollau, P., Kohlbacher, O., Martens, L., Walter, U., Sickmann, A., Zahedi, R.P., 2014. Blood 123, e1-e10.
  3. Quantification absolue, multiplexée et basée sur la surveillance des réactions multiples, de 45 protéines dans le plasma humain. Kuzyk, M.A., Smith, D., Yang, J., Cross, T.J., Jackson, A.M., Hardie, D.B., Anderson, N.L., Borchers, C.H., 2009. Mol. Cell. Proteomics MCP 8, 1860-1877.
  4. Évaluation multisite de la précision et de la reproductibilité des mesures des protéines dans le plasma basées sur la surveillance des réactions multiples. Addona, T.A., Abbatiello, S.E., Schilling, B., Skates, S.J., Mani, D.R., Bunk, D.M., Spiegelman, C.H., Zimmerman, L.J., Ham, A.-J.L., Keshishian, H., Hall, S.C., Allen, S., Blackman, R.K., Borchers, C.H., Buck, C., Cardasis, H.L., Cusack, M.P., Dodder, N.G., Gibson, B.W., Held, J.M., Hiltke, T., Jackson, A., Johansen, E.B., Kinsinger, C.R., Li, J., Mesri, M., Neubert, T.A., Niles, R.K., Pulsipher, T.C., Ransohoff, D., Rodriguez, H., Rudnick, P.A., Smith, D., Tabb, D.L., Tegeler, T.J., Variyath, A.M., Vega-Montoto, L.J., Wahlander, A., Waldemarson, S., Wang, M., Whiteaker, J.R., Zhao, L., Anderson, N.L., Fisher, S.J., Liebler, D.C., Paulovich, A.G., Regnier, F.E., Tempst, P., Carr, S.A., 2009. Nat. Biotechnol. 27, 633-641.

2. MultiOMICS pour la médecine de précision

Dans le cadre de l’Institut Lady Davis pour la recherche biomédicale, nous menons des projets de recherche fondamentale pour améliorer la compréhension, le diagnostic et le traitement du cancer afin d’améliorer la médecine de précision. Nous appliquons des approches multiOMICS qui permettent la quantification parallèle du (phospho)protéome, du métabolome et du lipidome à partir de quantités minimales d’échantillons. Nous appliquons la (phospho)protéomique quantitative à la découverte, à l’échelle du système, de changements spécifiques à la maladie et au traitement, et nous développons des stratégies sur mesure pour améliorer la quantification de marqueurs et de voies spécifiques du cancer par spectrométrie de masse.

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  1. Extraction simultanée de métabolites, protéines et lipides (SIMPLEX) : Une approche omique multimoléculaire combinatoire pour la biologie des systèmes. Coman, C., Solari, F.A., Hentschel, A., Sickmann, A., Zahedi, R.P., Ahrends, R., 2016 Mol. Cell. Proteomics MCP 15, 1453-1466.

3. Protéogénomique

Dans le cadre de la médecine de précision, les tests génétiques sont devenus un facteur déterminant dans l’orientation des thérapies anticancéreuses, comme le statut de mutation de l’EGFR dans le cancer du poumon non à petites cellules. Cependant, les taux de réponse à ces thérapies guidées sont souvent modestes. Cela peut être dû à la discordance entre le génome et le phénotype réel, qui est reflété par les niveaux d’expression des protéines cancéreuses (mutées) et l’activité des voies de signalisation pertinentes. Par conséquent, notre objectif est de compléter les données génomiques par des informations systémiques sur l’expression des protéines et les états de phosphorylation des protéines à partir de biopsies tissulaires, ce qui permettra d’identifier les causes de la résistance imprévue aux traitements et d’améliorer la sélection des traitements appropriés.

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  1. Médicamenter l’état catalytiquement inactif de la kinase RET dans les tumeurs réarrangées par RET. Plenker, D., Riedel, M., Brägelmann, J., Dammert, M.A., Chauhan, R., Knowles, P.P., Lorenz, C., Keul, M., Bührmann, M., Pagel, O., Tischler, V., Scheel, A.H., Schütte, D., Song, Y., Stark, J., Mrugalla, F., Alber, Y., Richters, A., Engel, J., Leenders, F., Heuckmann, J.M., Wolf, J., Diebold, J., Pall, G., Peifer, M., Aerts, M., Gevaert, K., Zahedi, R.P., Buettner, R., Shokat, K.M., McDonald, N.Q., Kast, S.M., Gautschi, O., Thomas, R.K., Sos, M.L., 2017. Sci. Transl. Med. 9.
  2. Altérations du protéome plaquettaire dans la thrombasthénie de Glanzmann de type I causée par différentes mutations homozygotes delG frameshift dans ITGA2B. Loroch, S., Trabold, K., Gambaryan, S., Reiß, C., Schwierczek, K., Fleming, I., Sickmann, A., Behnisch, W., Zieger, B., Zahedi, R.P., Walter, U., Jurk, K., 2017. Thromb. Haemost. 117, 556-569.
  3. Quantification combinée du protéome global, du phosphoprotéome et du clivage protéolytique pour caractériser les fonctions altérées des plaquettes dans le syndrome humain de Scott. Solari, F.A., Mattheij, N.J.A., Burkhart, J.M., Swieringa, F., Collins, P.W., Cosemans, J.M.E.M., Sickmann, A., Heemskerk, J.W.M., Zahedi, R.P., 2016, Mol. Cell. Proteomics MCP 15, 3154-3169.

Services

Nous proposons une gamme de services tels que la préparation des échantillons, la mesure par spectrométrie de masse ainsi que l’analyse et la présentation des données. Nos méthodes peuvent être appliquées à une grande variété d’échantillons, y compris des protéines purifiées et des complexes protéiques, des cellules, des tissus et des biofluides.

1. Identification des protéines et de leurs modifications post-traductionnelles (PTM)

Nous proposons l’identification par spectrométrie de masse des protéines et des PTM dans un échantillon donné, notamment l’acétylation, la glycosylation, la phosphorylation, le clivage protéolytique et l’ubiquitination. Seuls les résultats de haute confiance sont rapportés en utilisant des outils et des stratégies d’analyse de données de pointe.

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  1. L’analyse globale du N-protéome mitochondrial identifie une peptidase de transformation critique pour la stabilité des protéines. Vögtle, F.-N., Wortelkamp, S., Zahedi, R.P., Becker, D., Leidhold, C., Gevaert, K., Kellermann, J., Voos, W., Sickmann, A., Pfanner, N., Meisinger, C., 2009. Cell 139, 428-439.
  2. Identification simple, évolutive et ultrasensible des substrats de protéases à l’aide de pointes. Shema, G., Nguyen, M.T.N., Solari, F.A., Loroch, S., Venne, A.S., Kollipara, L., Sickmann, A., Verhelst, S.H.L., Zahedi, R.P., 2018. Mol. Cell. Proteomics MCP 17, 826-834.
  3. PARL médiatise la maturation protéolytique de Smac dans les mitochondries pour promouvoir l’apoptose. Saita, S., Nolte, H., Fiedler, K.U., Kashkar, H., Venne, A.S., Zahedi, R.P., Krüger, M., Langer, T., 2017. Nat. Cell Biol. 19, 318-328.
  4. Assignation efficace des isomères d’acide α2,3/α2,6-sialique par la glycoprotéomique basée sur le LC-MS/MS. Pett, C., Nasir, W., Sihlbom, C., Olsson, B.-M., Caixeta, V., Schorlemer, M., Zahedi, R.P., Larson, G., Nilsson, J., Westerlind, U., 2018. Angew. Chem. Int. Ed Engl. 57, 9320-9324.
  5. Enhanced N-glycosylation site analysis of sialoglycopeptides by strong cation exchange prefractionation applied to platelet plasma membranes. Lewandrowski, U., Zahedi, R.P., Moebius, J., Walter, U., Sickmann, A., 2007. Mol. Cell. Proteomics MCP 6, 1933–1941.
  6. Régulation de l’importation des protéines mitochondriales par les kinases cytosoliques. Schmidt, O., Harbauer, A.B., Rao, S., Eyrich, B., Zahedi, R.P., Stojanovski, D., Schönfisch, B., Guiard, B., Sickmann, A., Pfanner, N., Meisinger, C., 2011. Cell 144, 227-239.

2. Protéomique quantitative relative et phosphoprotéomique pour la découverte

L’analyse approfondie des cellules, des tissus et des biofluides conduira à l’identification des protéines et des voies régulées. Selon le type d’échantillon, il est possible de quantifier jusqu’à 10 000 protéines et plus de 10 000 sites de phosphorylation à partir de seulement 25 µg (protéome) ou 100 µg (phosphoprotéome) de protéines totales par lysat. Seules les identifications à haut degré de confiance réalisées à l’aide d’outils et de stratégies d’analyse de données de pointe sont rapportées. Les protéines et les sites de phosphorylation significativement régulés seront signalés à l’aide de seuils de changement de facteur basés sur la distribution des données et les tests statistiques. La visualisation des voies régulées, etc., est disponible sur demande.

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  1. Suivi des effets de l’augmentation de SIL1 : Regarder de plus près au-delà des conséquences du niveau d’expression élevé. Labisch, T., Buchkremer, S., Phan, V., Kollipara, L., Gatz, C., Lentz, C., Nolte, K., Vervoorts, J., Coraspe, J.A.G., Sickmann, A., Carr, S., Zahedi, R.P., Weis, J., Roos, A., 2018. Mol Neurobiol. 55(3), 2524-2546.
  2. Quantification des régions (phospho)protéomiques manquantes avec la protéase à large spécificité Subtilisin. Gonczarowska-Jorge, H., Loroch, S., Dell’Aica, M., Sickmann, A., Roos, A., Zahedi, R.P., 2017. Anal. Chem. 89, 13137-13145.
  3. La caractérisation résolue dans le temps de la signalisation dépendante de l’AMPc/PKA révèle que l’inhibition des plaquettes est un processus concerté impliquant plusieurs voies de signalisation. Beck, F., Geiger, J., Gambaryan, S., Veit, J., Vaudel, M., Nollau, P., Kohlbacher, O., Martens, L., Walter, U., Sickmann, A., Zahedi, R.P., 2014. Blood 123, e1-e10.
  4. La phosphoprotéomique quantitative temporelle de la stimulation ADP révèle de nouveaux nœuds centraux dans l’activation et l’inhibition des plaquettes. Beck, F., Geiger, J., Gambaryan, S., Solari, F.A., Dell’Aica, M., Loroch, S., Mattheij, N.J., Mindukshev, I., Pötz, O., Jurk, K., Burkhart, J.M., Fufezan, C., Heemskerk, J.W.M., Walter, U., Zahedi, R.P., Sickmann, A., 2017. Blood 129, e1-e12.

3. Spectrométrie de masse quantitative ciblée

Nous avons mis au point un grand nombre de tests pour la quantification absolue précise de protéines sélectionnées en utilisant des peptides standard de référence marqués par des isotopes stables (SIS) en combinaison avec la spectrométrie de masse ciblée (Suivi de réactions multiples, MRM ; Suivi de réactions parallèles, PRM).

Ces essais hautement spécifiques permettent la détermination précise et sensible des concentrations de protéines en mole par volume/cellule/poids, jusqu’à la gamme attomolaire. La MRM et la PRM peuvent être utilisées pour la quantification à haut débit (multiplexée) des protéines sans avoir besoin d’anticorps. En outre, elles sont plus précises et spécifiques que les Western blots. La SM ciblée utilisant des peptides SIS permet de déterminer les stœchiométries de phosphorylation.

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  1. Les voies mTOR et PP2A régulent la phosphorylation de PHD2 pour ajuster les niveaux de HIF1α et la survie des cellules de cancer colorectal en hypoxie. Di Conza, G., Trusso Cafarello, S., Loroch, S., Mennerich, D., Deschoemaeker, S., Di Matteo, M., Ehling, M., Gevaert, K., Prenen, H., Zahedi, R.P., Sickmann, A., Kietzmann, T., Moretti, F., Mazzone, M., 2017. Cell Rep. 18, 1699-1712.
  2. Quantification absolue, multiplexée et basée sur le suivi des réactions multiples de 45 protéines dans le plasma humain. Kuzyk, M.A., Smith, D., Yang, J., Cross, T.J., Jackson, A.M., Hardie, D.B., Anderson, N.L., Borchers, C.H., 2009. Mol. Cell. Proteomics MCP 8, 1860-1877.
  3. Évaluation multisite de la précision et de la reproductibilité des mesures des protéines dans le plasma basées sur la surveillance des réactions multiples. Addona, T.A., Abbatiello, S.E., Schilling, B., Skates, S.J., Mani, D.R., Bunk, D.M., Spiegelman, C.H., Zimmerman, L.J., Ham, A.-J.L., Keshishian, H., Hall, S.C., Allen, S., Blackman, R.K., Borchers, C.H., Buck, C., Cardasis, H.L., Cusack, M.P., Dodder, N.G., Gibson, B.W., Held, J.M., Hiltke, T., Jackson, A., Johansen, E.B., Kinsinger, C.R., Li, J., Mesri, M., Neubert, T.A., Niles, R.K., Pulsipher, T.C., Ransohoff, D., Rodriguez, H., Rudnick, P.A., Smith, D., Tabb, D.L., Tegeler, T.J., Variyath, A.M., Vega-Montoto, L.J., Wahlander, A., Waldemarson, S., Wang, M., Whiteaker, J.R., Zhao, L., Anderson, N.L., Fisher, S.J., Liebler, D.C., Paulovich, A.G., Regnier, F.E., Tempst, P., Carr, S.A., 2009. Nat. Biotechnol. 27, 633-641.
  4. Quantification multiplexée par MRM de 67 biomarqueurs putatifs de maladies cardiovasculaires dans le plasma humain. Domanski, D., Percy, A.J., Yang, J., Chambers, A.G., Hill, J.S., Freue, G.V.C., Borchers, C.H., 2012. Proteomics 12, 1222-1243.

4. Multi-OMICS

Notre service Multi-OMICS consiste en l’analyse combinée du protéome, du métabolome et du lipidome à partir d’un seul échantillon (pas de réplicats, tout provient d’un seul flacon) en utilisant notre stratégie SIMPLEX (Simultaneous Metabolite, Protein, Lipid Extraction). Les ensembles de données complémentaires permettent de visualiser l’interconnexion des différentes classes biomoléculaires, ce qui donne une vision extrêmement détaillée du phénotype de l’échantillon.

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  1. Extraction simultanée de métabolites, protéines et lipides (SIMPLEX) : Une approche omique multimoléculaire combinatoire pour la biologie des systèmes. Coman, C., Solari, F.A., Hentschel, A., Sickmann, A., Zahedi, R.P., Ahrends, R., 2016. Mol. Cell. Proteomics MCP 15, 1453-1466.

5. Études des interactions protéine-protéine / protéomique structurelle

Nous employons la réticulation chimique des protéines pour identifier les partenaires d’interaction et les composants des complexes protéiques par spectrométrie de masse. Cette approche permet également de prédire les structures des protéines qui ne sont pas facilement déterminées par la cristallographie aux rayons X ou d’autres approches « traditionnelles ».

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  1. Réticulant clivable codé isotopiquement pour l’étude de l’interaction protéine-protéine et des complexes protéiques. Petrotchenko, E.V., Olkhovik, V.K., Borchers, C.H., 2005. Mol. Cell. Proteomics MCP 4, 1167-1179.
  2. Structure de EspB du système de sécrétion ESX-1 type VII et aperçu de son mécanisme d’exportation. Solomonson, M., Setiaputra, D., Makepeace, K.A.T., Lameignere, E., Petrotchenko, E.V., Conrady, D.G., Bergeron, J.R., Vuckovic, M., DiMaio, F., Borchers, C.H., Yip, C.K., Strynadka, N.C.J., 2015. Struct. Lond. Engl. 1993 23, 571-583. https://doi.org/10.1016/j.str.2015.01.002.
  3. Les variantes de Super Spy impliquent la flexibilité dans l’action des chaperons. Quan, S., Wang, L., Petrotchenko, E.V., Makepeace, K.A., Horowitz, S., Yang, J., Zhang, Y., Borchers, C.H., Bardwell, J.C., 2014. eLife 3, e01584.
  4. Architecture du complexe d’initiation du noyau de l’ARN polymérase II-Médiateur. Plaschka, C., Larivière, L., Wenzeck, L., Seizl, M., Hemann, M., Tegunov, D., Petrotchenko, E.V., Borchers, C.H., Baumeister, W., Herzog, F., Villa, E., Cramer, P., 2015. Nature 518, 376-380.

6. Tests immuno-MS

Nos tests immuno-MS sont basés sur l’immuno-enrichissement des cibles à l’aide d’anticorps anti-peptides et anti-protéines, combinés à la spectrométrie de masse pour la quantification hautement sensible des protéines et de leurs PTM, à partir de types d’échantillons cliniquement pertinents (par exemple, des biopsies à l’aiguille). Les tests immuno-MS anti-peptides sont établis pour AKT1, AKT2, et en cours de développement pour P13K, PD-L1 et PTEN (peptide+protéine).

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  1. Un test de spectrométrie de masse en tandem par immunoaffinité (iMALDI) pour la détection de Francisella tularensis. Jiang, J., Parker, C.E., Fuller, J.R., Kawula, T.H., Borchers, C.H., 2007. Anal. Chim. Acta 605, 70-79.
  2. Vers le développement d’un test de spectrométrie de masse immuno MALDI (iMALDI) pour le diagnostic de l’hypertension. Reid, J.D., Holmes, D.T., Mason, D.R., Shah, B., Borchers, C.H., 2010. J. Am. Soc. Mass Spectrom. 21, 1680-1686.
  3. Développement et évaluation d’un test immuno-MALDI (iMALDI) pour l’angiotensine I et le diagnostic de l’hypertension secondaire. Camenzind, A.G., van der Gugten, J.G., Popp, R., Holmes, D.T., Borchers, C.H., 2013. Clin. Proteomics 10, 20.
  4. Essais de désorption/ionisation laser assistée par immuno-matrice pour quantifier AKT1 et AKT2 dans les lignées cellulaires et les tumeurs du cancer du sein et du cancer colorectal. Popp, R., Li, H., LeBlanc, A., Mohammed, Y., Aguilar-Mahecha, A., Chambers, A.G., Lan, C., Poetz, O., Basik, M., Batist, G., Borchers, C.H., 2017. Anal. Chem. 89, 10592-10600.

7. Métabolomique

En tant que membre du Metabolomics Innovation Centre (TMIC), nous proposons des tests quantitatifs de métabolomique basés sur la MS pour des centaines de petites molécules, avec une variété de panels représentant différentes voies métaboliques ou classes de molécules.

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  1. An immunoaffinity tandem mass spectrometry (iMALDI) assay for detection of Francisella tularensis. Jiang, J., Parker, C.E., Fuller, J.R., Kawula, T.H., Borchers, C.H., 2007. Anal. Chim. Acta 605, 70–79.
  2. Towards the development of an immuno MALDI (iMALDI) mass spectrometry assay for the diagnosis of hypertension. Reid, J.D., Holmes, D.T., Mason, D.R., Shah, B., Borchers, C.H., 2010. J. Am. Soc. Mass Spectrom. 21, 1680–1686.
  3. Development and evaluation of an immuno-MALDI (iMALDI) assay for angiotensin I and the diagnosis of secondary hypertension. Camenzind, A.G., van der Gugten, J.G., Popp, R., Holmes, D.T., Borchers, C.H., 2013. Clin. Proteomics 10, 20.
  4. Immuno-Matrix-Assisted Laser Desorption/Ionization Assays for Quantifying AKT1 and AKT2 in Breast and Colorectal Cancer Cell Lines and Tumors. Popp, R., Li, H., LeBlanc, A., Mohammed, Y., Aguilar-Mahecha, A., Chambers, A.G., Lan, C., Poetz, O., Basik, M., Batist, G., Borchers, C.H., 2017. Anal. Chem. 89, 10592–10600.

Recherche translationnelle

L’un de nos principaux objectifs est la transposition en clinique de tests ciblés basés sur la SM pour les protéines et les petites molécules. Cela permettra une détection précoce plus sensible et plus précise des maladies, une meilleure optimisation des traitements et un meilleur suivi thérapeutique.

Nous développons des tests spécifiques de spectrométrie de masse à surveillance de réactions multiples (MRM-MS) pour quantifier les petites molécules dans le sang et le plasma, en étroite collaboration avec des cliniciens de l’Hôpital général juif.

  1. Quantification absolue, multiplexée et basée sur la surveillance des réactions multiples de 45 protéines dans le plasma humain. Kuzyk, M.A., Smith, D., Yang, J., Cross, T.J., Jackson, A.M., Hardie, D.B., Anderson, N.L., Borchers, C.H., 2009. Mol. Cell. Proteomics MCP 8, 1860-1877.
  2. Quantification multiplexée par MRM de 67 biomarqueurs putatifs de maladies cardiovasculaires dans le plasma humain. Domanski, D., Percy, A.J., Yang, J., Chambers, A.G., Hill, J.S., Freue, G.V.C., Borchers, C.H., 2012. Proteomics 12, 1222-1243.

Nous développons en outre des tests immuno-MALDI (iMALDI) pour la quantification hautement sensible, spécifique et automatisée des protéines et de leurs états de phosphorylation à partir de cellules, de tissus frais congelés et de tissus FFPE. Le flux de travail comprend l’extraction des protéines, la digestion enzymatique, l’ajout de peptides standard de référence marqués aux isotopes stables (SIS) et l’immunocapture combinée du peptide endogène et de son homologue SIS. Le signal est mesuré par MALDI-MS, ce qui permet la quantification absolue des protéines. Comme le flux de travail ne nécessite aucun système LC et peut être entièrement automatisé, il représente une technologie prometteuse pour quantifier précisément les protéines à partir de quantités minimes d’échantillons, comme les biopsies à l’aiguille, avec la robustesse requise pour un cadre clinique réel.

  1. Comment iMALDI peut améliorer les diagnostics cliniques. Popp, R., Basik, M., Spatz, A., Batist, G., Zahedi, R.P., Borchers, C.H., 2018. Analyseur Clin. Chem. 64, 1271-1272. 143, 2197-2203.

  2. Immuno-MALDI-TOF-MS en clinique. Zahedi, R.P., Parker, C.E., Borchers, C.H., 2018.

L'équipe

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Centre de protéomique clinique 15
Christoph Borchers

Christoph Borchers, PhD

Directeur

Director

Profil ResearchGate

Le Dr Borchers est professeur au département d’oncologie Gerald Bronfman de l’Institut Lady Davis de l’Hôpital général juif de l’Université McGill, et titulaire de la chaire Segal McGill en oncologie moléculaire. Il est devenu membre de l’Académie canadienne des sciences de la santé en 2013 et a reçu le Life Sciences BC Award/Genome BC Award for Scientific Excellence en 2016. Ses recherches englobent la protéomique structurelle et quantitative ainsi que la métabolomique quantitative, avec un accent clair sur les applications et la traduction cliniques. Le laboratoire du Dr Borchers a mis au point des tests de spectrométrie de masse ciblés pour la quantification  » absolue  » de milliers de protéines provenant de cellules, de tissus et de biofluides, notamment des membres de la voie PI3K/AKT/mTOR et de l’axe de signalisation PD-L1. Il a également mis au point des tests de SM pour déterminer les taux de mutation de facteurs cancéreux connus dans les tissus tumoraux au niveau des protéines, et pour déterminer la concentration d’immunothérapies dans le sang des patients, pour le suivi des médicaments. Les tests MS ciblés développés dans le laboratoire de Borchers sont utilisés à la fois pour la recherche fondamentale et pour compléter les tests génomiques existants en oncologie de précision. Le Dr Borchers a publié plus de 325 articles sur la protéomique basée sur la spectrométrie de masse, avec un indice H de 77 et plus de 25 000 citations.

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Evgeniy Petrotchenko, MD, PhD

Directeur associé

(Protéomique structurelle, MS clinique, Métabolomique). Il a obtenu son doctorat en médecine au Second Institut médical de Moscou, Moscou, Russie, et son doctorat en chimie bioorganique à l’Institut de chimie bioorganique de l’Académie nationale des sciences du Belarus, Minsk, Belarus. Il a effectué des études postdoctorales au National Institute of Environmental Health Sciences, National Institutes of Health à Research Triangle Park, NC et à l’Université de Caroline du Nord à Chapel Hill, NC. Il a été professeur assistant de recherche à l’Université de Victoria-Genome BC Proteomics Centre, Université de Victoria, Colombie-Britannique, Canada. Ses recherches portent sur le développement et l’application des approches de la protéomique structurelle pour étudier la structure des protéines dans des pathologies telles que les maladies neurodégénératives de mauvais repliement des protéines. Depuis peu, il est impliqué dans le développement et l’application des méthodes analytiques MS en clinique et dans le développement d’analyses métabolomiques.

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Yassene Mohammed, PhD

Chef du groupe bioinformatique

Yassene est professeur adjoint au Centre de protéomique et de métabolomique du Centre médical de l’université de Leiden, aux Pays-Bas. Il est également responsable de la bioinformatique au Proteomics Centre de l’université de Victoria, au Canada, où il est également professeur adjoint à la division des sciences médicales. Il a obtenu son doctorat à l’université de Göttingen, en Allemagne. Une grande partie des activités récentes de Yassene se concentre sur la protéomique quantitative ciblée et ses applications cliniques. Il a coécrit de nombreux ouvrages sur les méthodes et les applications de la quantification précise des protéines du plasma sanguin à l’aide de la spectrométrie de masse et de normes internes de peptides de substitution lourdement marqués. Il est également actif dans la recherche de nouvelles approches pour l’analyse des données de spectrométrie de masse, l’intégration de la -omique, ainsi que l’automatisation de l’extraction d’informations de ces données.

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Adriano Pimenta, PhD

Coordinateur administratif principal

Adriano est coordinateur administratif principal au SCPC. Il a été professeur associé à l’Université fédérale de Minas Gerais (UFMG), au Brésil, pendant 18 ans avant de s’installer au Canada en 2022 et de rejoindre le SCPC le 22 novembre. Diplômé en sciences biologiques (licence en zoologie) et titulaire d’un doctorat en sciences biologiques (physiologie et pharmacologie) de l’UFMG, Adriano a également été chercheur postdoctoral à l’Université de la Méditerranée (Marseille, France; 1999/2001) et professeur invité à l’Université de l’Alberta (2013-2014). Il possède une solide expérience dans la conduite de projets de recherche sur la découverte de médicaments axés sur la structure ou la fonction, combinant la biochimie, la pharmacologie moléculaire, la biologie cellulaire et les approches protéomiques. Adriano est responsable de la supervision et de la gestion des opérations, des budgets et des activités de la recherche en protéomique et de son équipe au SCPC.

Centre de protéomique clinique 19

Vincent Richard, PhD

Associé de recherche

Le Dr Richard est chercheur associé au SCPC et chef de projet d’un projet GAPP financé par Génome Canada. Il a rejoint le SCPC en 2015. Il développe des méthodes de protéomique quantitative (découverte et validation) ainsi que de métabolomique (quantification ciblée de métabolites). Il est impliqué dans de multiples projets collaboratifs au sein de l’Institut Lady Davis et de l’Université McGill. Vincent a terminé son doctorat en 2014 dans le laboratoire du Dr Vladimir Titorenko où il a utilisé la protéomique, la lipidomique et la métabolomique basées sur la LC/MS pour élucider les mécanismes moléculaires régulant le vieillissement et la durée de vie d’organismes modèles.

Centre de protéomique clinique 20

Deema Qasrawi, MSc

Research Assistant II

Deema is an experienced scientist working at the SCPC. She obtained her bachelor’s degree in Pharmacy from the Jordan University of Science and Technology. She later received a Master of Medical Science in Clinical Biochemistry from the University of Calgary. Before joining the SCPC, Deema held positions as a Laboratory Scientist at Jordan University of Science and Technology and Alberta Precision Laboratories, where her research focused on the development of mass spectrometry-based tools for early and accurate diagnosis of metabolic disorders such as Lysosomal Storage Disorders and Congenital Adrenal Hyperplasia using dried blood spots. Since joining the SCPC in 2021, Deema has contributed to the institute’s research, method development and validation and collaborative projects in clinical mass spectrometry, metabolomics, lipidomics, and proteomics.

Centre de protéomique clinique 21

Dennis Lee

Research Technician

Dennis is a research technician at the SCPC. Dennis graduated with a bachelor’s degree in Biological Sciences at the University of British Columbia. He worked as a laboratory assistant at the University of British Columbia under Dr. Shyh-Dar Li in the pharmaceutical sciences department, assisting with nanoparticle research and drug delivery projects. Dennis joined the SCPC in 2022, to aid in analytical mass spectrometry, metabolomics, and proteomics research.

Centre de protéomique clinique 22

Ute Borchers

Technicienne administrative

Ute a rejoint le Centre de protéomique du cancer Segal en 2019. Elle a obtenu sa licence en chimie à l’Académie des sciences naturelles et techniques d’Isny, en Allemagne.

Étudiants diplômés

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Georgia Mitsa

Graduate Student

Georgia Mitsa is a PhD candidate in the Department of Experimental Medicine at McGill University in Montreal, Canada. Her research combines proteomics, metabolomics and genomics to gain mechanistic insights into hard-to-treat malignancies. Georgia aims to advance the translation of multi-omics into the clinic to generate a complete phenotypic picture of oncogenic molecular changes. The ultimate goal is to enable quick and reliable clinical decision-making using multi-omics analysis of clinical biopsies. To this end, Georgia has developed several quantitative mass spectrometry-based methods for multi-omics molecular characterization of biobanked clinical samples. She is currently spearheading a large-scale study to investigate the molecular changes in metastatic colorectal cancers that are refractory to standard-of-care treatment. She further initiated and conducts a large-scale study targeting proteomic changes in pre-invasive breast ductal carcinoma; this project applies her recently-published method for mass spectrometry-based quantitative proteomics from core-needle biopsies embedded in formalin and paraffin.

Centre de protéomique clinique 25

Connie Sobsey

Graduate Student

Connie is a PhD candidate who joined the SCPC in 2017. She is supervised by Dr. Gerald Batist. Her project involves validating and applying quantitative proteomics technologies in cancer tissue samples to better predict patients’ individual responses to targeted treatments.

Centre de protéomique clinique 26

Vincent Lacasse

Étudiant diplômé

Vincent est un étudiant diplômé qui a rejoint le SCPC en 2019. Il est cosupervisé par le Dr Alan Spatz, et il travaille sur un test immuno-MS pour quantifier l’axe PD-1/PD-L1 afin de mieux prédire la réponse des tumeurs individuelles aux inhibiteurs de points de contrôle immunitaire. Il a complété son baccalauréat en pharmacologie (programme coopératif) et sa maîtrise à l’Université de Sherbrooke avant de se joindre au SCPC. Tout au long de ses études, il s’est attaché à comprendre la variabilité de l’efficacité des traitements, en particulier pour le cancer. Cela l’a amené à explorer la protéomique basée sur la spectrométrie de masse pour mieux comprendre la biologie des tumeurs.

Centre de protéomique clinique 27

Neda Booshehri

Étudiante diplômée

Neda est une étudiante diplômée qui a rejoint le SCPC en 2022. Elle est co-supervisée par le Dr Allen Spatz, et elle travaille sur des essais immuno-Ms pour étudier la signalisation PD-L1.

Centre de protéomique clinique 28

ForoughSadat Absar

Étudiante diplômée

Forough est une étudiante diplômée qui a rejoint le SCPC en 2022. Elle a obtenu un diplôme de médecine à l’Université Beheshti des sciences médicales (SBMU) et travaille sur la protéomique structurelle.

Centre de protéomique clinique 29

Constantinos Blidjios

Étudiant diplômé

Costa est un étudiant diplômé qui a rejoint le SCPC en 2022 et il travaille sur les approches bioinformatiques dans la recherche sur le cancer.

Centre de protéomique clinique 30

Fatemeh Farshadi

Graduate Student

Fatemeh is a graduate student who has joined the SCPC in 2022. She is co-supervised by Dr. Michael Pollak, and she is working on Characterization of Signaling Pathway Activation in Breast Cancer using Comprehensive Targeted Phosphoproteomics.

Centre de protéomique clinique 31

Negarsadat Mostoolizade

Étudiante diplômée

Negarsadat Mostolizadeh est étudiante en maîtrise à l’Université McGill et est devenue membre du SCPC en 2022. Elle est co-supervisée par le Dr. Mark Basik. Son projet de recherche actuel porte sur l’utilisation de l’essai MRM pour quantifier l’expression de Her2 dans les tumeurs à faible teneur en Her2. Le but de ce travail est de distinguer les cas HER2-low des cas HER2-négatifs et de fournir de meilleures informations pour la prise de décision thérapeutique pour les patients atteints de cancer.

Centre de protéomique clinique 32

Neginsadat Mostoolizade

Étudiante diplômée

Neginsadat Mostolizadeh est étudiante en maîtrise à l’Université McGill et membre du SCPC. Elle a rejoint l’équipe en 2022 et est co-supervisée par le Dr Gerald Batist. Son projet de thèse de maîtrise porte sur le test et l’optimisation de la performance d’un profil protéomique associé à la réponse de Capivasertib dans les lignées cellulaires cancéreuses et les échantillons de tumeurs de patients. Son objectif ultime est de rendre les données du profil protéomique utiles dans les milieux cliniques.

Publications

Articles

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Luo V, Shen C, Worme S, Bhagrath A, Simo-Cheyou E, Findlay S, Hebert S, Poon W, Aryanpour Z, Zhang T, Zahedi R, Boulais J, Buchwald Z, Borchers CH, Cote J, Kleinman C, Mandl J, Orthwein A.
The Deubiquitylase Otub1 Regulates the Chemotactic Response of Splenic B Cells by Modulating the Stability of the γ-Subunit Gng2.
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Mohammed Y, Tran K, Carlsten C, Ryerson C, Wong A, Lee T, Cheng MP, Vinh DC, Lee TC, Winston BW, Sweet D, Boyd JH, Walley KR, Haljan G, McGeer A, Lamontagne F, Fowler R, Maslove D, Singer J, Patrick DM, Marshall JC, Murthy S, Jain F, Borchers CH, Goodlett DR, Levin A, Russell JA; ARBs CORONA I Consortium.
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Michaud SA, Pětrošová H, Sinclair NJ, Kinnear AL, Jackson AM, McGuire JC, Hardie DB, Bhowmick P, Ganguly M, Flenniken AM, Nutter LMJ, McKerlie C, Smith D, Mohammed Y, Schibli D, Sickmann A, Borchers CH.
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Prabhu SA, Moussa O, Gonçalves C, LaPierre JH, Chou H, Huang F, Richard VR, Ferruzo PYM, Guettler EM, Soria-Bretones I, Kirby L, Gagnon N, Su J, Silvester J, Krisna SS, Rose AAN, Sheppard KE, Cescon DW, Mallette FA, Zahedi RP, Borchers CH, Del Rincon SV, Miller WH.
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Skinnider MA, Rogalski J, Tigchelaar S, Manouchehri N, Prudova A, Jackson AM, Nielsen K, Jeong J, Chaudhary S, Shortt K, Gallagher-Kurtzke Y, So K, Fong A, Gupta R, Okon EB, Rizzuto MA, Dong K, Streijger F, Belanger L, Ritchie L, Tsang A, Christie S, Mac-Thiong JM, Bailey C, Ailon T, Charest-Morin R, Dea N, Wilson JR, Dhall S, Paquette S, Street J, Fisher CG, Dvorak MF, Shannon C, Borchers C, Balshaw R, Foster LJ, Kwon BK.
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Leitner A, Bonvin AMJJ, Borchers CH, Chalkley RJ, Chamot-Rooke J, Combe CW, Cox J, Dong MQ, Fischer L, Götze M, Gozzo FC, Heck AJR, Hoopmann MR, Huang L, Ishihama Y, Jones AR, Kalisman N, Kohlbacher O, Mechtler K, Moritz RL, Netz E, Novak P, Petrotchenko E, Sali A, Scheltema RA, Schmidt C, Schriemer D, Sinz A, Sobott F, Stengel F, Thalassinos K, Urlaub H, Viner R, Vizcaíno JA, Wilkins MR, Rappsilber J.
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Chapitres de livres

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Detailed Method for Performing the ExSTA Approach in Quantitative Bottom-up Plasma Proteomics.
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Parker CE, Warren Hines MRE, Mocanu V, Greer SF, Borchers CH.
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Petrotchenko EV, Serpa JJ, Borchers CH
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Protocol for Standardizing High-to-Moderate Abundance Protein Biomarker Assessments Through an MRM-with-Standard-Peptides Quantitative Approach.
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Percy AJ, Yang J, Chambers AG, Borchers CH.
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Nouvelles

2023

Février 2023

Mina Farshadi, notre étudiante en MSc dans le laboratoire du Dr Borchers, s’est vue décerner le prix FeMS Empowerment 2023.

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Janvier 2023

Nous sommes très fiers d’annoncer que notre scientifique, Deema Qasrawi, fera une présentation à la prochaine conférence MSACL 2023, 13e conférence annuelle et exposition à Monterey, CA. Sa présentation est intitulée « A simplified proteomics LC-MRM-MS assay for determination of ApoE genotypes in plasma samples ». Ne manquez pas d’assister à sa présentation orale en avril.

Nous sommes ravis de vous annoncer que notre technicien de laboratoire, Dennis Lee, a été accepté pour présenter un poster lors de la prochaine édition de MSACL 2023, 13e conférence annuelle et expositions à Monterey, CA.  Sa présentation s’intitule « LC-MS assay for antibiotics in intensive care unit clinical setting« . Ne manquez pas de vous rendre à sa présentation par affiches en avril.

Programme complet de la conférence

2022

Décembre 2022

Le Dr Christoph Borchers a fait une présentation lors de la session petit-déjeuner d’Agilent Technologies à HUPO à Cancun. Il a parlé des nouvelles approches MRM pour une quantification plus rapide, plus multiplexée et plus sensible des protéines dans les matrices biologiques, y compris le sang et les tissus.

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Deux de nos étudiants diplômés, Connie Sobsey et Georgia Mitsa, ont fait une présentation à HUPO à Cancun lors de la session Clinical Proteomics/Precision Medicine. La présentation de Georgia est intitulée « Clinical cancer research on metastases from refractory colorectal cancer using a multi-omics approach to improve current precision oncology treatment ». Ils ont identifié plusieurs nouvelles vulnérabilités thérapeutiques et des biomarqueurs putatifs pour mieux informer la prise de décision clinique. La présentation de Connie s’intitule « Targeted proteomics to verify the association between translational control pathways and capivasertib response in cancer cell lines and patient tumours ».

Novembre 2022

Nous accueillons un nouveau collègue, Yassene Mohammed, au Centre de protéomique du cancer Segal.

Octobre 2022

Nouvelle annonce de financement!

Génome Québec a annoncé en octobre les noms des 11 équipes de recherche des quatre établissements du Québec qui ont reçu plus de 4 millions de dollars en financement majeur en génomique. L’une des équipes sélectionnées est dirigée par le Dr Christoph Borchers.

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Septembre 2022

Nous sommes très heureux d’annoncer que notre scientifique, Deema Qasrawi, fera une présentation orale lors de la prochaine conférence MANA à Edmonton, AB. Sa présentation est intitulée « Multiplexed dilute-and-shoot LC-MRM-MS clinical assay for determination of the metanephrines and catecholamines in human urine« . Ne manquez pas d’assister à sa présentation orale en septembre.

Août 2022

Félicitations au Centre de protéomique du cancer Segal pour le renouvellement du financement de la FCI-MSI pour le Centre d’innovation en métabolomique!

Consultez l’article complet pour savoir comment les principales installations de recherche nationales du Canada ont reçu des investissements importants pour stimuler la recherche et l’innovation.

Consultez l'article complet

Juin 2022

Nous sommes très heureux d’annoncer que notre scientifique, Deema Qasrawi, fera une présentation orale lors de la 70e conférence de l’ASMS sur la spectrométrie de masse et les sujets connexes, qui se tiendra à Minneapolis (MN). Sa présentation est intitulée « Multiplexed dilute-and-shoot LC-MRM-MS clinical assay for determination of the metanephrines and catecholamines in human urine« . Ne manquez pas d’assister à sa présentation lors de la conférence de juin.

Vincent Lacasse, notre étudiant en doctorat du laboratoire du Dr Borchers, a remporté le prix du poster Gairdner au symposium CSHRF+Gairdner !

2021

Novembre 2021

Nous avons des nouvelles passionnantes à partager! Le Dr René Zahedi et le Dr Christoph Borchers ont tous deux été récemment annoncés comme les nouveaux corédacteurs de la revue Expert Review of Proteomics..

Le comité de rédaction

Be sure to check out the International Conference on Multi-omics Technologies for Precision Medicine happening November 22-23, 2021. You’ll also want to attend the 10th Symposium on Structural Proteomics happening November 24-25, 2021!

Février 2021

Molecular and Cellular Proteomics a récemment mis en avant notre article « Proteomic Portraits Reveal Evolutionarily Conserved and Divergent Responses to Spinal Cord Injury » sur sa page web!

Lire l'article

2020

Janvier 2020

La dernière décennie a été riche en événements pour la protéomique, qui a connu un certain nombre de progrès, allant de nouveaux flux de travail et applications à des améliorations de l’instrumentation et des innovations bioinformatiques. Pour avoir une idée des principaux développements, nous avons demandé à des chercheurs de premier plan dans le domaine de nous donner leur avis sur les réalisations les plus remarquables en protéomique au cours des années 2010.

Voir l'article complet de GenomeWeb

2019

Novembre 2019

Le projet Megagrant du Center for Computational and Data-Intensive Science and Engineering a reçu un financement du ministère russe des sciences et de l’enseignement supérieur: Christoph Hermann Borchers et son nouveau projet de laboratoire « Next-Generation Proteomics to Improve Personalized Medicine and Health Care« . (Laboratoire de spectroscopie de masse), (durée 2 ans, 33 mln RUB/an).

Août 2019

Le groupe de l’UVic a contribué à 954 des plus de 2350 essais MRM ciblés sur l’homme et la souris au portail des essais du National Cancer Institute.

En savoir plus

Avril 2019

La candidate au doctorat Georgia Mitsa, du laboratoire de protéomique du Dr Christoph Borchers, a reçu deux prix de l’Université McGill :

  • la bourse de voyage commémorative Dr Gerald B. Price du département de médecine expérimentale ; et la bourse d’excellence pour diplômés en médecine expérimentale; et le
  • Prix d’excellence des diplômés en médecine expérimentale.

2018

Septembre 2018

Nous accueillons deux nouveaux collègues, Vanessa Gaspar qui travaille sur un projet financé par le FRQS et Evgeniy Petrotchenko qui est un expert en protéomique structurelle. N’oubliez pas de consulter la première partie de la série de webinaires omiques d’Agilent le 25 janvier.

Juin 2018

Nous sommes fiers de faire partie du Consortium de Montréal sur le cancer (MCC) qui a récemment été financé par la Fondation Terry Fox et d’autres cofinanceurs. « En travaillant ensemble, les chercheurs du MCC viseront également à mieux comprendre comment divers aspects du système immunitaire sont liés à la leucémie aiguë et pourquoi la thérapie fonctionne pour certains patients mais pas pour d’autres. Ils espèrent identifier de nouveaux biomarqueurs et de nouvelles cibles qui répondront aux traitements d’immunothérapie. »

Communqiué de presse

Présentations

Avril 2023

MSACL 2023

Nous sommes très fiers d’annoncer que notre scientifique, Deema Qasrawi, fera une présentation lors de la 13e conférence et exposition annuelle MSACL 2023 à Monterey, en Californie. 13th Annual Conference & Exhibits à Monterey, CA. Sa présentation est intitulée « Un essai simplifié de protéomique LC-MRM-MS pour la détermination des génotypes ApoE dans les échantillons de plasma”. Ne manquez pas d’assister à sa présentation orale en avril.

Centre de protéomique clinique 33

MSACL 2023

Nous sommes ravis de vous annoncer que notre technicien de laboratoire, Dennis Lee, a été accepté pour une présentation d’affiche à la prochaine MSACL 2023 13th Annual Conference & Exhibits à Monterey, CA.  Sa présentation est intitulée « Essai LC-MS pour les antibiotiques dans le cadre clinique d’une unité de soins intensifs ». Ne manquez pas d’assister à sa présentation en avril.

Centre de protéomique clinique 34

Automne 2021

ASMS 2021

Nous sommes très fiers d’annoncer que l’une de nos étudiantes en doctorat, Sahar Ibrahim, fera une présentation en personne lors de la prochaine conférence de l’ASMS sur la spectrométrie de masse et les sujets connexes. Sa présentation intitulée  » Quantification précise de PTEN par immuno-MRM: un outil pour résoudre la controverse sur les biomarqueurs du cancer du sein » est basée sur la protéomique quantitative d’une protéine liée au cancer. Ne manquez pas sa remarquable présentation le jeudi 4 novembreth 2021.

Centre de protéomique clinique 35

ASMS 2021

Nous sommes ravis de vous annoncer que notre directeur associé, Evgeniy Petrotchenko, présentera un exposé en personne sur la protéomique structurelle intitulé  » Découverte d’un nouveau site de liaison de l’ivacaftor à la protéine CFTR par marquage par photo-affinité combiné à la spectrométrie de masse ». lors de la conférence ASMS de cette année. Ne manquez pas de la suivre virtuellement ou en personne le 2021 novembre.

Centre de protéomique clinique 36

Contact

Centre protéomique du Centre du cancer Segal
Institut Lady Davis Institute de recherches médicales
Hôpital général juif

3755, chemin de la Côte Ste-Catherine 
Montréal, Québec H3T 1E2

Pour toute question concernant la spectrométrie de masse analytique – protéomique et métabolomique, veuillez contacter :

segalcancerproteomicscenter@ladydavis.ca